Izotz-aurkako naturalak Artikoko arrainetan

Arrainak ustez imajinaezinak diren eremuetan eta egoeretan ere aurki ditzakegu.

SF Brit

Duela 50 bat urte, ikertzaileek izoztearen arriskuen aurkako proteina jakin batzuk aurkitu zituzten arrainetan. Ur hotzetan bizi diren arrainek, hain zuzen, heriotza saihesteko babestu beharra dute nolabait, eta izotzaren kontrako gaiak metatzen dituzte euren odolean. Proteina edo izotz-aurkako natural haiek identifikatzea lorpen handia izan zen zientzialarientzat. Proteinek nola lan egiten duten, ordea, argitu gabe zegoen orain artean.

Alemanian, Bochumeko Ruhr Unibertsitateko ikerlariek erronka horri heldu, eta lan mardula egin dute azkenaldian. AEBko aditu-talde baten laguntza izan dute horretarako, eta ikerketaren berri Journal of the American Chemical Society k eman du berriki. Aldizkariko kritiko independenteek oso balorazio ona egin diote lanari.

Dissostichus mawsoni espezieak izozte-arriskuei aurre egiteko dituen glikoproteinak aztertu dituzte. (Argazkia: K. Meister, PCII, RUB).

Bada, ikerlanean teknika berezi bat baliatu dute, proteinen mekanismoari gertutik behatzeko: terahertz-espektroskopia. Erradiazioaren laguntzarekin, ur-molekulen eta proteinen mugimendu kolektiboa erregistra daiteke.

Hori hala, ikerlaneko arduradunetako batek zera azaldu du: “ur-molekulak normalean dantzaren moduko mugimendu iraunkor bat egiten dute ur likidoan, etengabe lotura kimiko berriak osatuz. Oraingoan, aldiz, egiaztatu dugu izotz-kontrako proteina horien presentziarekin, molekulek dantza ordenatuagoa edo txukunagoa egiten dutela. Nolabait esatearren, disko-dantza minuet bihurtzen da”.

Espedizio bateko oroigarria

Ikerlanean, zehazki Antartikan bizi den Dissostichus mawsoni espezieak izozte-arriskuei aurre egiteko dituen glikoproteinak aztertu dituzte. Bitxikeria gisa aipatu dute, gainera, taldeko ikerlarietako batek arrantzatu zuela arraina, Antartikara egindako espedizio batean.

“Ikusi ahal izan genuen —esan dute— proteinak bere inguruan dituen ur-molekulekiko efektua duela, distantzia luzera batik bat. Hidratazio dinamikoko geruza batez mintzo gara”. Hain zuzen, izotzaren kristalizazioa eragozten du efektu horrek; dirudienez, haien egiturari esker, proteinak izotz-kristalei lotzen zaizkie, eta ez diete handitzen uzten. “Gainera, efektua bera indartsuagoa da tenperatura baxuetan giro-tenperaturan baino”. Eta, horrenbestez, ura izozteko tenperatura baxuagoak beharko lirateke.

Izotz-aurkako jarduera natural hori asko txikitzen du boratoak. Baina, AFP proteinen (Antifreeze Protein) konplexutasuna dela eta, ikertzaileek ez zuten sumatu inolako aldaketarik, “terahertz dantza”ri dagokionez.

Edozein autotan aurki daitezkeen izotz-aurkakoak baino eraginkorragoak omen dira arrain horien proteina naturalak. (Argazkia: California State University ).

Lortutako emaitzek AFGPek (antifreeze glycopeptides) uraren izoztea nola saihesten duten argitzeko ebidentziak eman dizkiete zientzialariei: izotz-aurkako jarduera ez da lortzen proteinaren eta uraren arteko lotura molekular bakar bati esker. Alegia, proteina babesle berezi horrek disoluzio akuosoa bera asaldatzen du, distantzia luzera.

Orain egiaztatu ahal izan da, lehenengoz, proteina baten funtzioaren eta bere “sinadura molekularraren” arteko erlazio zuzena (terahertzaren heinean). Eta hori argitu izana garrantzitsua dela diote ikerlariek zein haien lana balioetsi duten kritikoek, izotz-aurkako naturalak “agerian utzi” dituztelakoan.

7K-n argitaratua.