Proteina-tolestatzearen gakoa hasierako egituran egon daiteke

Biokimikarien oinarrizko galdera hau da: nola tolestatzen dira proteinak? Ikertzaile asko dabil erantzunaren atzetik. Gorputzak behar dituen erreakzio kimikoak proteinek egiten dituzte. Eta ez hori bakarrik. Batzuek propietate mekaniko bereziak dituzte, malgutasuna, zurruntasuna edo euskarri ona izateko ahalmena. Beste batzuk garraiolariak dira, molekulak leku batetik bestera eramaten dituzte edo ate moduan jokatzen dute, zelulan substantzia batzuk sartzen eta beste batzuk ateratzen dituzte. Beste batzuk sendagileak dira, kanpoko bakterioak harrapatu eta "jaten" dituzte.

Gorputzeko langile horiek ez dira, ordea, suntsiezinak. Aminoazidoz osatutako kate luzeak dira eta bere lana ondo betetzeko, kateak jarrera zehatza lortu behar du. Behar bezalako itxura hartzen ez badute, ezin dute bere lana egin eta arazoak sor daitezke. Kate luzeak toles asko izan ditzakete, baina batek bakarrik du aktibitate biologikoa. Proteina batek ehunka aminoazido izaten ditu eta, beraz, ordenagailu indartsuenak ere ezin izango lituzke posibilitate guztiak aztertu. Hala eta guztiz ere, zeluletan proteinak eratzen ari direla, bere kabuz tolestatzen dira era eraginkorrean. Naturak nola asmatzen duen misterio hutsa da.

Zientzialariek badakite itxura egokia hartzea bi faktorek mugatzen dutela. Lehenengoa, katean urruti dauden zatien arteko loturak. Lotura horiek aminoazido berezi batzuek egiten dituzte eta ezagunak dira. Bigarrena, bukaerako egituran elkarren ondoan kokatutako aminoazido-multzoen urzaletasuna da. Zelularen zitoplasman (uretan, alegia) lan egin behar duten proteinetan, ingurunearekin kontaktua izan behar duten aminoazidoak urzaleak dira. Proteinaren "azalak" hidrofiloa izan behar du.

Hori guztia jakinda ere, zientzialariek ez dute aminoazido-kate jakin bat nola tolestatuko den esateko metodorik. Jakiteko, modu esperimentalean ikusi behar dute, baina prozesu horrek gehienetan proteina bakarrarentzat urteetako ikerketa eskatzen du. Horregatik, talde asko dago gai hori ikertzen. Erantzuna aurkitzen duenari erraz irekiko zaizkio Nobel sarirako ateak.

Talde horietako bat Zuricheko Wilfred van Gunsteren biokimikariak zuzentzen du. Gunsteren-ek zazpi aminoazidoz osatutako proteina-zati txikien tolestatzeak ikertzen ditu. Bere emaitzak itxaropentsuak dira. Tolestatu gabeko egiturak ondo aztertuz gero, hasieratik dauden aukera-kopurua asko murrizten da. Horrela, programa informatikoa elikatzeko datuak gutxiago dira eta tolestatze-simulazioa errazten da.