Antigel naturel dans les poissons de l'Arctique

2010/11/07 Aulestiarte Lete, Izaro - Elhuyar Zientziaren Komunikazioa

• Biologia

Les poissons sont également trouvés dans des zones et des situations apparemment inimaginables.

SF Brit

Il y a environ 50 ans, les chercheurs ont trouvé certaines protéines dans les poissons contre les dangers du gel. Les poissons qui vivent dans les eaux froides doivent être protégés d'une certaine manière pour éviter la mort et accumulent des antigel dans leur sang. L'identification de ces protéines ou des antigel naturels a été une grande réussite pour les scientifiques. Cependant, jusqu'à présent, il n'était pas clair comment les protéines fonctionnent.

En Allemagne, des chercheurs de l'Université Ruhr de Bochume ont relevé ce défi et ont travaillé intensément ces derniers temps. Pour cela, ils ont compté sur la collaboration d'un groupe d'experts américains, qui ont récemment publié l'étude Journal of the American Chemical Society. Les critiques indépendantes de la revue ont évalué très positivement le travail.

Les glycoprotéines de l'espèce Dissostichus mawsoni ont été analysées face aux risques de gel. (Photo: C. Meister, PCII, RUB).

Eh bien, dans l'étude ont utilisé une technique spéciale pour observer de près le mécanisme des protéines: la spectroscopie thermique. Avec l'aide du rayonnement, vous pouvez enregistrer le mouvement collectif de molécules d'eau et de protéines.

En ce sens, un des responsables de l'étude a expliqué: Les molécules d'eau effectuent normalement un mouvement permanent dans l'eau liquide, comme la danse, formant constamment de nouveaux liaisons chimiques. À cette occasion, cependant, nous avons constaté qu'avec la présence de ces protéines antigel, les molécules dansent plus ou moins ordonnées. Pour ainsi dire, le disco-danse devient minuet.»

Souvenir d'une expédition

L'étude a analysé les glycoprotéines de l'espèce Dissostichus mawsoni, qui vit en Antarctique, face aux risques de gel. Curieusement, l'un des chercheurs du groupe pêchait le poisson lors d'une expédition en Antarctique.

« Nous avons pu voir, disent-ils, que la protéine a un effet sur les molécules d’eau qui l’entourent, surtout à longue distance. Nous parlons d’une couche d’hydratation dynamique.» En fait, cet effet empêche la cristallisation de la glace et il semble que grâce à sa structure les protéines se lient aux cristaux de glace et ne les laissent pas grandir. « De plus, l’effet est plus fort à basse température qu’à température ambiante. » Cela entraînerait une réduction des températures de congélation de l'eau.

Cette activité naturelle antigel est très réduite par le borate. Cependant, en raison de la complexité des protéines AFP (Antifreeze Protein), les chercheurs n’ont subi aucun changement quant à la «danse des teraharistes».

Ses protéines naturelles sont plus efficaces que les antigel qui peuvent être trouvés dans n'importe quelle voiture. (Photo: California State University ).

Les résultats obtenus ont apporté aux scientifiques des preuves de la façon dont les AFGP (antifreeze glycopeptides) évitent le gel de l'eau : l'activité antigel n'est pas obtenue grâce à un seul lien moléculaire entre la protéine et l'eau. Autrement dit, cette protéine protectrice spéciale perturbe sa dissolution aqueuse à longue distance.

La relation directe (dans la mesure du téraherce) entre la fonction d’une protéine et sa «signature moléculaire» a été testée pour la première fois. Les chercheurs et les critiques qui ont évalué leur travail affirment qu’il est important de le clarifier parce qu’ils ont “découvert” les antigel naturels.

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