A clave do encartado de proteínas pode estar na estrutura inicial

2001/01/31 Roa Zubia, Guillermo - Elhuyar Zientzia

• Biokimika

A pregunta básica dos bioquímicos é como se dobran as proteínas? Moitos investigadores están detrás da resposta. As reaccións químicas que necesita o corpo son producidas por proteínas. E non só iso. Algunhas teñen propiedades mecánicas especiais, flexibilidade, rixidez ou capacidade de soporte. Outros son transportistas, levan moléculas dun lugar a outro ou actúan como portas, introducen sustancias na célula e extraen outras. Outros son médicos, atrapan bacterias externas e "comen".

Con todo, este persoal non é indestructible. Son longas cadeas formadas por aminoácidos e paira cumprir ben o seu traballo, a cadea debe conseguir una posición precisa. Si non o fan correctamente, non poden facer o seu traballo e poden xurdir problemas. As cadeas longas poden ter moitos pliegues, pero só una ten actividade biolóxica. Una proteína contén centos de aminoácidos, polo que o computador máis potente non podería estudar todas as posibilidades. Con todo, durante a formación de proteínas nas células, estas se pliegan por si mesmas de forma efectiva. É un misterio sobre como inventa a natureza.

Os científicos saben que a boa aparencia está limitada por dous factores. A primeira é a relación entre as partes afastadas da cadea. Estas unións realízanas uns aminoácidos especiais que son coñecidos. A segunda é a afección á auga de grupos de aminoácidos situados na estrutura final. Nas proteínas que deben traballar no citoplasma da célula (auga), os aminoácidos que deben entrar en contacto co medio son urinarios. A "pel" da proteína debe ser hidrófila.

A pesar de todo iso, os científicos non dispoñen dun método paira dicir como se tolera una determinada cadea de aminoácidos. Paira sabelo teñen que velo de forma experimental, pero este proceso require na maioría dos casos una investigación de anos paira una soa proteína. Por iso hai moitos grupos que investigan este tema. A quen atope a resposta abriranse facilmente as portas ao Premio Nobel.

Uno destes equipos está dirixido polo bioquímico da Wilfred van Gunster de Zúric. Gunsteren investiga os plegamientos de pequenas porcións de proteínas formadas por sete aminoácidos. Os seus resultados son esperanzadores. Unha boa análise das estruturas non encartadas reduce considerablemente o número de opcións dispoñibles desde o principio. Desta forma redúcese a alimentación do programa informático e facilítase a simulación de encartado.