La clave del plegado de proteínas puede estar en la estructura inicial

2001/01/31 Roa Zubia, Guillermo - Elhuyar Zientzia

• Biokimika

La pregunta básica de los bioquímicos es ¿cómo se doblan las proteínas? Muchos investigadores están detrás de la respuesta. Las reacciones químicas que necesita el cuerpo son producidas por proteínas. Y no sólo eso. Algunas tienen propiedades mecánicas especiales, flexibilidad, rigidez o capacidad de soporte. Otros son transportistas, llevan moléculas de un lugar a otro o actúan como puertas, introducen sustancias en la célula y extraen otras. Otros son médicos, atrapan bacterias externas y "comen".

Sin embargo, este personal no es indestructible. Son largas cadenas formadas por aminoácidos y para cumplir bien su trabajo, la cadena debe conseguir una posición precisa. Si no lo hacen correctamente, no pueden hacer su trabajo y pueden surgir problemas. Las cadenas largas pueden tener muchos pliegues, pero sólo una tiene actividad biológica. Una proteína contiene cientos de aminoácidos, por lo que el ordenador más potente no podría estudiar todas las posibilidades. Sin embargo, durante la formación de proteínas en las células, éstas se pliegan por sí mismas de forma efectiva. Es un misterio sobre cómo inventa la naturaleza.

Los científicos saben que la buena apariencia está limitada por dos factores. La primera es la relación entre las partes alejadas de la cadena. Estas uniones las realizan unos aminoácidos especiales que son conocidos. La segunda es la afición al agua de grupos de aminoácidos situados en la estructura final. En las proteínas que deben trabajar en el citoplasma de la célula (agua), los aminoácidos que deben entrar en contacto con el medio son urinarios. La "piel" de la proteína debe ser hidrófila.

A pesar de todo ello, los científicos no disponen de un método para decir cómo se tolera una determinada cadena de aminoácidos. Para saberlo tienen que verlo de forma experimental, pero este proceso requiere en la mayoría de los casos una investigación de años para una sola proteína. Por eso hay muchos grupos que investigan este tema. A quien encuentre la respuesta se abrirán fácilmente las puertas al Premio Nobel.

Uno de estos equipos está dirigido por el bioquímico de la Wilfred van Gunster de Zurich. Gunsteren investiga los plegamientos de pequeñas porciones de proteínas formadas por siete aminoácidos. Sus resultados son esperanzadores. Un buen análisis de las estructuras no plegadas reduce considerablemente el número de opciones disponibles desde el principio. De esta forma se reduce la alimentación del programa informático y se facilita la simulación de plegado.