Martin Karplus «É moi importante comprender o funcionamento das proteínas»
Martin Karplus «É moi importante comprender o funcionamento das proteínas»
Martín Karplus naceu en Viena en 1930. Ao oito anos, coa sospeita de que a familia ía producir a ocupación alemá, fuxiu a Estados Unidos. Estudou en Harvard College e se doctoró no Instituto de Tecnoloxía de California en 1951 baixo a dirección do prestixioso Linus Pauling. (Pauling recibiu dous Premios Nobel en 1954 en Química e en 1962 en Paz). Desenvolveu diversas metodoloxías de química teórica Karplus e realizou investigacións en moitos campos. Publicou máis de 600 artigos en revistas especializadas. Destaca o seu traballo en resonancia magnética. Actualmente é investigador nas universidades de Harvard (Estados Unidos) e Louis Pasteur (Francia).
Karplus ofreceu una conferencia en Donostia, da man da Facultade de Química da UPV e Kutxa. Antes de comezar a charla, Martin Karplus ofreceunos a oportunidade de charlar con el, atentamente.
En 1938. Fomos de Austria, antes de que viñesen os nazis. Os meus pais sabían que debía pasar algo, outros non tiveron oportunidade, pero nós tivemos sorte. Tiña oito anos cando fomos e cinco cando empecei a estudar inglés. Na familia pensábase que sería necesario e así foi. Fomos a Suíza, logo a Francia e finalmente a Estados Unidos.
Non lembro todos os detalles, só era un neno de oito anos. Pero lembro sensacións, viaxes dun lado a outro e cousas así.
Eu non traballaba en torno ao ADN, senón con outros sistemas máis pequenos. Pero Pauling si, niso estaba. En 1953 publicouse o descubrimento da estrutura do ADN. Pauling quedou apaixonado ao ler. Pronto se deu conta de que a hipótese de Watson e Crick era correcta e por que ela estaba equivocada. El propuña una estrutura contraria (interna externa e interna) e nese momento apropiouse da súa culpa.
É certo que con só ler a secuencia do xenoma non imos ter solución a problemas xenéticos. Ademais, aínda non temos una secuencia completa. Con todo, é importante dar os primeiros pasos e creo que este paso nos ensinou una nova forma de traballar. Sen dúbida, a este respecto xurdirán problemas éticos.
Fixen uns poucos experimentos, pero son excepcións. Despois de abandonar o laboratorio de Pauling, funme a Inglaterra e empecei a buscar un marco adecuado e teoricamente analizable. Ao final fun á universidade de Illinois, porque a resonancia magnética que alí estaba a investigar era un campo novo e totalmente apropiado.
As proteínas son non-nahi. Ti tamén estás feita de proteínas. Por tanto, é moi importante entender como fan o que fan. Paira iso hai que revisar ben o sistema. Por exemplo, cando estás a xogar no billar debes analizar a dirección da bóla e detectar a consecuencia de cada choque. Ao mesmo tempo, ao estar as proteínas formadas por átomos, tratamos de analizar a interacción de cada un cos demais e de comprender como se moven as proteínas completas. Se fosen sistemas ríxidos, non poderían cumprir a súa función, non poderían catalizar as reaccións ou realizar transporte de osíxeno, etc. Por tanto, os movementos dos átomos son moi importantes paira o funcionamento das proteínas. Iso é o que estamos modelizando. Pero son sistemas moi grandes, con miles de átomos.
O tamaño é una das dificultades. Hai vinte e cinco anos os químicos vían imposible modelizar as proteínas, xa que a maioría estudaba sistemas moi pequenos. Con todo, na actualidade está admitido que se pode extraer información útil destes sistemas.
Buletina
Bidali zure helbide elektronikoa eta jaso asteroko buletina zure sarrera-ontzian