Roman chimique pour ceux qui ont étudié la structure atomique et le fonctionnement des ribosomes

2009/10/07 Kortabitarte Egiguren, Irati - Elhuyar Zientzia

• Kimika
• Sariak

Les ribosomes participent à la synthèse des protéines. Le code génétique nécessaire pour la synthèse des protéines est recueilli par un ARN messager, qui forme des chaînes de protéines avec cette information et avec les acides aminés apportés par les molécules d'ARN de transfert. Ce sont les protéines indispensables pour vivre.

Cristallographie aux rayons X

Pour connaître le fonctionnement d'une molécule, il est indispensable de connaître avec précision sa structure atomique. Il en va de même pour des structures plus complexes que les molécules, comme les ribosomes. À cet égard, Ada E a commencé à la fin des années 70. Yonath à ce travail. C'est-à-dire à l'étude de la structure atomique des ribosomes. Pour cela, il a utilisé la cristallographie des rayons X. Cette technique consiste en l'émission de rayons X contre les ribosomes cristallisés. Ces rayons X en heurtant le cristal du ribosome sont dispersés, représentant des millions de points dans l'œil des appareils photo numériques ou dans le détecteur CCD. En analysant cette image composée de millions de points, les chercheurs peuvent savoir où chaque atome se situe dans le ribosome. Cependant, les ribosomes sont des structures complexes formées principalement par des protéines et des acides nucléiques, dont la structure atomique n'est pas une tâche facile à déterminer. Il se compose de deux sous-unités, une petite sous-unité et une grande sous-unité. Chacune de ces sous-unités a des milliers d'atomes. D. Ada Yonath voulait connaître l'emplacement exact de chacun d'eux.

Pour atteindre cet objectif, plusieurs ribosomes ont commencé à cristalliser et à obtenir ces images formées par des points. Au début des années 90, il a pu observer la position des atomes de cristal d'un ribosome. Cependant, il a rencontré un problème: pour connaître précisément la structure atomique du ribosome, il était nécessaire de connaître l'angle de phase de chaque rayon dispersé. En fait, cette information mathématique nous indique, entre autres choses, la position des atomes dans le cristal.

Une méthode habituelle pour connaître ces angles de phase est l'immersion de ces cristaux dans les atomes lourds comme le mercure. Ces atomes lourds adhèrent à la surface du verre et, par conséquent, en comparant les images formées par des atomes lourds et sans atomes lourds, les scientifiques connaissent ces angles de phase. Cependant, puisque les ribosomes sont de grandes molécules, la détermination immédiate de l'angle de phase en les joignant les atomes lourds était pratiquement impossible.

Thomas Steitz a résolu le problème. Il a employé plusieurs images des ribosomes rassemblés avec un microscope électronique et a déterminé la disposition des atomes des ribosomes. Malheureusement, les images n'ont pas eu une très bonne résolution et n'ont pas pu identifier les atomes individuellement. Cependant, avec l'aide de ces figures et des atomes lourds, il a déterminé les angles de phase.

Une fois le problème de l'angle de phase dépassé, il ne restait qu'à améliorer les cristaux et à augmenter la collecte de données pour améliorer la précision de l'image. Les trois lauréats de cette année ont immédiatement réussi. En août et septembre 2000, diverses structures cristallines ont été présentées pour interpréter la structure atomique. Thomas Steitz réussit à déterminer la structure atomique de la grande sous-unité du ribosome de l'archéologue Haloarcula marismortui. D. Ada De leur côté, les chercheurs Yonath et Venkatraman Ramakrishan ont obtenu la structure de la petite sous-unité du ribosome de la bactérie Thermus thermophilus. Ils ont donc vu qu'il était possible de déterminer au niveau atomique la structure et le fonctionnement des ribosomes.

Recherche de nouveaux antibiotiques

D'autre part, la connaissance approfondie de la structure et du fonctionnement du ribosome ouvre de nouvelles voies. En fait, de nombreux antibiotiques sont associés au ribosome bactérien, empêchant leur production protéique. En outre, beaucoup de ces bactéries ont développé une résistance à ces médicaments. Il est donc indispensable de trouver de nouvelles voies.

À l'avenir, et à la suite des mesures prises par ces trois chercheurs, de meilleurs antibiotiques pourront être conçus dans la lutte contre les bactéries. En fait, tous trois se sont concentrés sur la façon dont les antibiotiques sont associés aux ribosomes et il existe déjà des organisations qui utilisent les structures des ribosomes pour développer de nouveaux antibiotiques.